Az izomsejtek kontraktilis fehérjéi az aktin és a miozin. A miozinmolekulák tömege 540 kD és 6 polipeptidláncból állnak. A haráncsíkolt izomban az ún. vastag filamentumok a miozin fehérje polimerjeinek tekinthetőek. A vékony filamentumok alapvázát az ún polimer F (fibrilláris) aktin alkotja. Az aktin monomer, a G (globuláris) aktin. Alfa típusú aktin alkotja a szív a váz és a simaizmok kontraktilis rendszerének vékony filamentumrendszerét, a beta és a gamma típusú aktin a citoszkeletális rendszer része. A két utóbbi fehérje közötti kapcsolat kialakulását a troponin akadályozza. Amikor megemelkedik a Ca²⁺ koncentráció, a troponin egyik alegységéhez Ca²⁺ kötődik, ami konformáció-változást okoz. Ennek eredményeként az aktin miozinkötő helye szabaddá válik és létrejöhet a két fehérje kapcsolata. A folyamat ATP-ben raktározott energiát igényel, az ATP-t a miozin bontja enzimatikusan. Az aktin és a miozin közötti kapcsolat egy-egy összehúzódás során többször kialakul és megszűnik, közben az aktin elcsúszik a miozin mentén (sliding mechanizmus).

A relaxáció (elernyedés) feltétele az, hogy ismét alacsony legyen a citoplazmatikus Ca²⁺ koncentráció. Ezt az SR hosszanti elemének membránjában lévő Ca²⁺ pumpa biztosítja, ami ATP felhasználása mellett visszavételezi a Ca²⁺ ionokat a raktárakba.

Izommunka kapcsán az ATP-szint nem változik, mivel a felhasznált ATP a kreatinfoszfát raktárból pótlódik. A sejtanyagcsere által termelt energia nagyenergiájú kötések formájában kreatinfoszfátba épül be, a kreatinfoszfát pedig átadja foszfátcsoportját az ADP-nek, ami így ATP-vé alakul. Az izomműködés során a felszabaduló energia egy része hővé alakul. Ennek nagy jelentősége van a hőszabályozásban, a hideg ellen védő mechanizmusok között kitüntetett jelentősége van az izomzat hőtermelésének.