A fehérjét nem úgy raktározzuk, mint ahogyan a szénhidrátot és a zsírt. A fehérjék az izmokatés a szervek szöveteit képezik, tehát főként építőanyagként használjuk fel, nem pedig energiaraktárként. Azonban a fehérjék le tudnak bomlani, ha szükséges, hogy energiát szolgáltassanak. Rendszerint az energia nagy része nem fehérjéből származik, de a fehérjék fontos szerepet tölthetnek be erőteljes és hosszabb edzés során, amikor a glikogénraktárak kiürülnek, az izomban és a szervekben lévő fehérjék képezhetik az „üzemanyag-keverékének" 10%-át.

Az aminosavak szintéziséhez elsősorban szénhidrátokra és nitrogénre van szükség, szintézisük nagy mennyiségű ATP-t és közel 80 enzimet igényel. A human sejtek bizonyos aminosavak szintézisére egyáltalán nem képesek. Ezeket az aminosavakat hívjuk eszenciális aminosavaknak. Létezik egy un. szemieszenciális aminosav, amelyet a szervezetünk ugyan képes előállítani de csak kis mennyiségben, ami nem elégséges. Azok az aminosavak, amelyeket a human sejt kellő mennyiségben képes szintetizálni ezek pedig a nem eszenciális aminosavak (5. táblázat).

5. ábra Aminosavak csoportosítása

A fehérje készítményeknek általában négy típusát ismerjük:

• savófehérje (tejben)

Akkor képződik, amikor a tej megalszik

• kazein (tejben)
• szójafehérje (szójabab)
• tojásfehérje (tojás)

6. táblázat: Válogatott ételek fehérjetartalma

Az aminosavak a táplálékbólszívódnak fel és azokból a másodlagos aminosavakból, amelyek atestben nitrogénből és szénhidrátból keletkeznek.Az aminosav-felhasználásnak kétútja van: az egyik, amikor új fehérjék felépítésérehasználjuk, a másik, amikor oxidálódnakés energiaszolgáltatóvá válnak.

Az energiatermelés során a fehérjemolekulanitrogén része vagy a vizeletben, vagy izzadságkéntkiválik.

Számostanulmány arról számol be,hogy jelenleg a napi ajánlott fehérjebevitel0,75 g/ttkg.  A fehérjeszükséglet edzett egyénekben  az edzés típusától, időtartamától,intenzitásától függ. A táplálékkal felvett fehérjék a gasztrointesztinális traktusban emésztőenzimek hatására kis peptidekre és aminosavakrra degradálódnak. Ezen degradációt a proteázoknak nevezett enzimek katalizálják.

A proteázok hatásmechanizusuk alapján csoportosíthatóak:

• Szerin proteázok
• Cink proteázok
• Karboxil proteázok

A gyomor proteáza a pepszin. A pepszin egy karboxil proteáz amelynek optimális működéséhez elengedhetetlen a gyomorsav sósavszekréciója (pH optimum: 1-2). A gyomor után további fehérjeemésztés a béltraktusban folytatódik, ahol a legjelentősebb enzimek a tripszin, a kimotripszin, az elasztáz (szerin proteázok) és a kaboxilpeptidáz A (cink proteáz). Ezen enzimek pH optimuma 7-8 közé tehető. A bél lumenébe bejutott, majd később az érpályába került aminosavak jelentékeny része a májba kerül, amelynek következtében a periféria meggazdagszik főleg leucin, izoleucin és valin aminosavakban, ami szolgáltatja a szükségletet a zsírszövet, az izom valamint az agy számára.

A szervezet saját fehérjéit is degradálja: a proteinek féléletideje 30 perctől 150 óráig változhat. Az így felszabadult aminosavak a fehérjék reszintéziséhez vagy energiatermelésre használódnak fel. Az extracelluláris fehérjéket a szöveti proteázok képesek emészteni. Ilyen szöveti proteázok példakét említve a matrix metalloproteázok (MMP).Az 1962- ben felfedezett mátrix metalloproteázok (MMP) a cink endopeptidázok csoportjába tartoznak, megfelelő működésükhöz pedig Ca²⁺-t igényelnek. Eddig több, mint 20 MMP-t különböztettek meg, melyek hat nagyobb csoportba sorolhatóak. Az MMP-1 nem más, mint kollagenáz, az MMP-2 és MMP-9 pedig zselatinázként ismert. A MMP-ok expressziója a kardiális miocitákban, az endotéliumban, a vaszkuláris simaizom sejtekben és a fibroblasztokban ismert. Inaktív formában szerkretálódnak, melyet zymogénnek vagy pro-MMP-nak neveznek. Az aktív forma egy aktivációst lépést követően fiziológiai és patológiai folyamatok során képes degradálni az extracelluláris mátrix (ECM) komponenseit. Proteolitikus aktivitásukat az endogén  'tissue inhibitors of metalloproteinases' (TIMP) izoenzimek szabályozzák. Ismert, hogy a vénafal homeosztázisáért szintén a MMP-TIMP egyensúly felelős. Ha a MMP-1 szintje csökken, a TIMP-1 okozta gátlás szintje növekszik, akkor a kollagenáz- aktivitás csökken, melynek eredményeként a kollagén fokozottan termelődik és súlyos károkat okozva lerakódik a vénák falában.

Az aminosavak katabolizmusa során az α-amino-csoportból ammonia keletkezik a szénváz pedig a citrátciklusba kerül. Az ammonia egyrészt nélkülözhetetlen a szervezet számára, hiszen nélküle nem történik nukleotid és aminosav szintézis és nem keletkezhetnek egyéb nitrogén tartalmú vegyületek. Másrészt az ammonia a központi idegrendszer számára rendkívül toxikus, emelkedett vérplazma szintje (normáltartomány: 50 μmol/l) hallucinációt, tremort, kómát, halált eredményezhet.

Az ammónia elminációjának lehetőségei:

A máj az ammóniából ureát szintetizál, amelyet a vese választ ki