A miozinmolekulák tömege 540 kD és 6 polipeptidláncból állnak. Ezek közül 2 ún. nehéz lánc 230 kD tömegű, részben alfa-helikális elrendeződésben egymásra tekeredve (szuperhelix) a miozin farki részét alkotják, részben a globuláris szerkezetű fej i részekbe is belenyúlnak. A farki rész átmérője 2 nm, hossza 150 nm. A globuláris fej i részek egyenként 2, összesen 4 könnyű láncot is tartalmaznak, amelyek molekulatömege kb. 20 kD. A feji rész mérete 4x           11 nm, itt lokalizálódik a miozin molekula ATP-bontó aktív centruma. Mind a nehéz, mind a könnyű láncok polimorf fehérjék. Izoforma összetételük döntő az izomkontrakció-sebesség sajátságainak meghatározásában. A harántcsíkolt izomban az ún. vastag filamentumok a miozin fehérje polimérjeinek tekinthetőek. A polimerizálódott molekulákat elektrosztatikus kölcsönhatások tartják együtt. (Emiatt a miozinmolekulák kioldása, tisztítása magas ionerősségű pufferekkel volt sikeres.) A miozinmolekulák összekapcsolódása, a vastag filamentum-képzés, a fej i részek ellentétes irányú polarizációját eredményezi. Középen a két oldalról beépülő farki részek találkozása egy kb. 300 nm hosszúságú csupasz szakaszt eredményez. A vastag filamentum két vége irányába az ún. tüskés zónák mutatnak, ahol az előemelkedő nyaki és feji részek a vastag filamentum közepe irányába csuklószerű elmozdulásra képesek, két hajlékony ún. kapocs (hinge) régió segítségével A feji részek elrendeződése a vastag filamentum keresztmetszete felől nézve, a körfogaton hat sávot alkot. Ezek a sávok a vastag filamentumot körülvevő hat vékony filamentum felé tekintenek. Az azonos sávokban belül a fej i részek ismétlődésének távolsága kb. 58 nm.