Az aktin monomer, a G (globuláris) aktin molekulatömege 42 kDa. Az élővilágban egyik legáltalánosabban előforduló fehérje. A vékony filamentumok alapvázát az aktin fehérje két gyöngysorszerűen összekapcsolódó polimerje, az ún. F (fibrilláris) aktin alkotja. Alfa típusú aktin alkotja a szív, a váz és a simaizmok kontraktilis rendszerének vékony filamentum rendszerét, a béta és gamma típusú aktin a citoszkeletális rendszer része és gyakorlatilag minden sejtben megtalálható. Az aktin polimerizáció, a miozin vastag filamentum képzéséhez hasonlóan, spontán, exergonikus folyamat. Eredménye a több millió Da molekula- tömegű F aktin, amelynek vége a Z vonal (lásd alább) struktúrájába ágyazódva a kontraktilis rendszer mechanikai erőátvitelének legfontosabb lehorgonyzási pontját alkotja. Az aktin polimer kettős gyöngysorszerű elrendeződése két tekeredő árkot hagy szabadon, melyben egy másik fibrilláris fehérje, a tropomiozin kábelszerű kettős helixei fekszenek bele. A tropomiozin monomer molekulatömege 70 kDa. A tropomiozin kapcsolódása elfedi az aktin monomérek felszínén azt a régiót, mely alkalmas lehet a miozin fejjel kereszthidak kialakítására. 38 nm távolságra ismétlődve a tropomiozin molekulához kapcsolódva helyezkedik el a troponin komplex, mely három alegységből épül fel. Ezek a tropomiozinhoz kapcsolódó troponin T, a kalciumkötő doméneket tartalmazó troponin C, valamint az aktin kereszthídkötésével interakcióba lépni képes troponin I (inhibitoros) alegység. Ezek molekulatömege 37 kD (TnT), 18 kD (TnC), illetve 24 kD (TnI).