Az izomrostok erőkifejtése a vastag és vékony filamentumok közötti kereszthidak kialakulásának és szinkronizált elmozdulásának következtében jön létre. Ezt a folyamatot kereszthíd ciklusnak (cross bridge cycle) nevezik. A kontrakció befejeztével, a miozin molekula feji részéhez ATP kapcsolódik, az aktomiozin kapcsolat, azaz a kereszthíd szétválik, az izom elernyed. Az újabb kontrakció kezdetén a miozin fej ATPáz aktivitásának hatására a kötött ATP ADP-re és anorganikus foszfátra bomlik. Az ADP kötve marad a miozin fejen és kialakul a kereszthíd kapcsolat a vékony filamentum egyik aktin monomer kötőhelyével'. Ezt követi a miozin feji és nyaki részének csuklószerű elmozdulása, ami a kapcsolt vékony filamentumot a szarkomer közepe (H zóna, lásd alább) felé mozdítja el. Ezalatt az ADP leválik az aktomiozin komplexről, mely a következő ATP kapcsolódásáig stabilan fennmarad. Az új ATP kapcsolódása közvetlen feltétele az izom elernyedésének (ATP hiányban kialakuló rigor állapot megfigyelhető a hullamerevség kialakulása során is. Erős izommunka, menekülés, gyalogsági roham során az izomzat alacsony ATP-szintje révén a hullamerevség pillanatszerűen beállhat és pontosan megőrizheti a halál pillanatának testhelyzetét A hullamerevség későbbi oldódása már fehérjebontó folyamatok, a kontraktilis fehérjék proteolízisének következménye, a normális izomrelaxációhoz nincsen köze). A miozin molekula önmagában minimális ATP bontó aktivitással rendelkezik. Az aktinnak nincsen ATPáz aktivitása. A két fehérje együttesen, ATP hidrolízis magnéziumion jelenlétében a miozin saját ATPáz aktivitásánál kb. 100-szor intenzívebben bontja az ATP-t. Amennyiben a rendszerhez a vékony filamentum többi fehérjekomponensét, a tropomiozint és a troponin komplex tagjait is hozzáadjuk az ATPáz aktivitás huszad részére csökken. Ezt a jelentősen csökkent aktivitást ismét a maximális szintre lehet emelni, ha a rendszerhez mikromoláris koncentrációban kalciumionokat adunk. Mindez arra utal, hogy a tropomiozin, troponin komplex kalciumérzékennyé teszi az izom kontraktilis rendszerét, ezáltal meghatározó jelentősége van a kontrakció/relaxáció szabályozásában. A troponin komplexek, a vékony filamentum hosszában kb. 38 nm távolságra követik egymást, kijelölve a kereszthidak kialakulásának lehetséges helyeit. Kalciummentes közegben, kisebb, mint 10^-6 M Ca²⁺ jelenlétében, amikor a TnC nem köt kalciumot, a tropomiozin és a troponin T alegység közelében elhelyezkedő, és ezáltal inhibitoros TnI alegység ráfekszik az aktin-miozin kötésre alkalmas régiójára, az izom relaxált állapotban van. Ha az ionizált kalciumszintje eléri a 10^-6 M értéket, a- TnC kalciumionokat köt, eltávolodik a vékony filamentumtól és elhúzza magával az inhibitoros TnI alegységet, is. Az aktin-miozin kölcsönhatás, a kereszthíd kialakul. Izotóniás kontrakcióban a kereszthíd ciklus erőcsapás lépése során a vékony filamentumok olyan mértékben mozdulnak el a vastag filamentumokhoz képest, hogy a következő troponin komplex által megjelölt kereszthíd kötőhelyek a miozinfejek számára elérhető távolságra kerülnek és a következő kereszthíd ciklus ott fog lezajlani, az izom rövidül. Amennyiben az izomra háruló terhelés nagyobb a miozin feji, nyaki részek erőcsapása során kifejthető erőnél, a filamentumok egymáshoz képest nem mozdulnak el, az újabb kereszthidak ugyanott alakulnak ki ahol az előző kontrakcióban voltak. Ez az izometriás kontrakcióra jellemző állapot.

 A troponin-tropomiozin komplex szerepe a kalcium érzékenység közvetítésében csak a váz és szívizomzatban érvényesül. Az izomfehérjék és az izomműködés megismerésében korszakos jelentőségű volt Szent-Györgyi Albert és munkatársai, Banga Ilona és Straub F. Brúnó a harmincas évek végén, Szegeden folytatott munkássága.