A motoros tevékenység fázisai:

1. Aktiváció (megindítás)
2. Reguláció (szabályozás)
3. Kontrakció (megrövidülés)
4. Relaxáció (ellazulás)

Egy elernyedt, nyugalomban lévő izomban a vékony filamentumok csak kis mértékben nyúlnak be a vastag filamentumok közé, kevés a köztük lévő kapcsolatok száma. Ott, ahol a miozin nem kapcsolódik az aktinhoz, az aktinon a miozin kötőhelyét a tropomiozin fedi le.Az izomkontrakció az aktin-miozin komplexen alapul. Az izomrostban a vékony filamentumok (I-sáv) aktinból, míg a vastag filamentumok (A-sáv) miozinból állnak. A kontrakció ciklikusan, ismétlődően strukturális változások sorozata, melynek alapja az, hogy ingerület hatására a miozin kapcsolódik az aktinhoz, s létrejön egy kontraktilis aktomiozin komplex az egymáshoz viszonyítva párhuzamosan rendezett fehérjemolekulákból. A miozin feji része kötődik az F-aktin gyöngyfüzérszerűen felcsavarodó egy-egy globuláris egységéhez (G-aktin), majd a miozin fej behajlása miatt ezen elcsúsznak. Ilyenkor az A sávban lévő H-zóna szélessége csökken (akár el is tűnhet). Az izom elernyedésekor a H-sáv hossza növekszik. Ez az ún. csúszó filamentum modell (sliding modell). A folyamat aktív komponense a miozin, a feji részén ATP-áz aktivitással rendelkezik, ennek hidrolízisével felszabadítja az ATP-ből a kémiailag kötött energiát, majd ezt egy térszerkezet változással járó mechanikai mozgássá alakítja. Az aktin-tropomiozin-troponin rendszer a közeg Ca²⁺-koncentrációjának változását érzékeli. Az I-sávban lévő aktin tehát aktivátora a miozin-ATP‑áz rendszernek. A folyamat iniciálásához viszont elengedhetetlen a Ca²⁺ ionok aktivátor szerepe. A troponin C-k alegysége Ca²⁺kötő doménnel rendelkezik. Az ion kötődését követően az egész troponin (Tn) molekula elfordul a tropomiozin szálon, ezzel szabaddá teszi egy G-aktinon a miozin fej számára a kötődést. A kialakuló szerkezetváltozás eredményeként létrejön az összehúzódás.